蛋白质是一种生物聚合物，由一条或多条氨基酸链组成。蛋白质是细胞的基本组成成分，既提供结构支撑，也承担细胞中大量的化学反应与调控工作。蛋白质的性质取决于其氨基酸序列、三维结构以及与其他分子的相互作用。许多蛋白质会折叠成相对稳定的结构，但也有一些蛋白质含有柔性区域，即使这些区域没有固定的形状，也能发挥功能。(genome.gov)
化学组成
蛋白质链中的氨基酸通过共价肽键连接，形成多肽。每个氨基酸都参与构成重复的主链骨架，并带有一条侧链，其化学性质会影响蛋白质的特性。侧链可以是非极性、极性、酸性或碱性的。侧链的排列会影响蛋白质的溶解性、分子识别能力以及它能够参与的反应。蛋白质主要含有碳、氢、氧和氮；半胱氨酸和甲硫氨酸中还含有硫。(ncbi.nlm.nih.gov)
大多数蛋白质由一套标准的20种氨基酸组装而成。氨基酸链具有方向性，从氨基端（N端）延伸至羧基端（C端）。“肽”通常指较短的氨基酸链，而“蛋白质”通常指较大的生物产物；两者之间并没有普遍适用的长度界限。有些具有功能的蛋白质由多个多肽亚基组成，而非仅由一条链组成。(ncbi.nlm.nih.gov)
合成与周转
蛋白质的序列由脱氧核糖核酸中的蛋白质编码基因编码。在转录过程中，遗传信息被复制到信使RNA中。在翻译（生物学）过程中，核糖体按照遗传密码读取RNA序列，同时由转运RNA递送相应的氨基酸。不断延长的肽链从N端向C端合成。(genome.gov)
新合成的肽链可能需要进一步加工，才能发挥功能。蛋白质可以被切割、与其他亚基结合，或通过磷酸化、连接糖基等过程发生化学修饰。分子伴侣协助许多蛋白质折叠，并帮助防止不当聚集。细胞也在持续降解蛋白质：泛素–蛋白酶体系统会选择性地清除许多细胞内蛋白质，使其组成氨基酸得以回收利用。因此，蛋白质的含量同时取决于合成与降解。(ncbi.nlm.nih.gov)
结构与折叠
蛋白质结构通常分为四个层次：
二级结构主要依靠主链之间的氢键维持稳定。整体折叠还涉及静电相互作用、范德华力，有时也涉及共价二硫键。疏水效应通常促使非极性侧链埋藏在可溶性蛋白质内部。(ncbi.nlm.nih.gov)
蛋白质折叠取决于氨基酸序列和环境条件。高温、强酸、强碱以及某些化学物质会破坏蛋白质的结构，使其变性，并常常导致活性丧失，但不一定会使主链断裂。有些蛋白质在适宜条件恢复后能够重新形成原有结构，另一些则会发生不可逆的聚集。蛋白质也具有动态性：内在无序区域会不断呈现多种构象，其中一些区域在与结合伙伴结合后，会形成更明确的结构。(ncbi.nlm.nih.gov)
生物学功能
许多蛋白质是酶，通过催化加快化学反应。酶的活性位点使参与反应的分子处于适当位置，并促进化学转化。有些酶需要结合金属离子或小分子有机辅助因子才能发挥作用。其他分子的结合或化学修饰能够调节酶的活性，从而将单个反应纳入更广泛的细胞调控系统。(ncbi.nlm.nih.gov)
其他蛋白质承担结构支撑、运输、信号传递和防御功能。胶原蛋白支撑结缔组织，肌动蛋白和微管蛋白则参与构建细胞结构并帮助细胞运动。血红蛋白在血液中运输氧气。胰岛素是一种参与代谢调节的蛋白质激素，而抗体在免疫防御中识别特定的分子靶标。嵌入细胞膜的蛋白质可充当通道、转运体和受体，控制细胞与周围环境之间的物质交换和信息交流。(ncbi.nlm.nih.gov)
膳食作用
在人类营养中，膳食蛋白质提供用于合成人体自身蛋白质的氨基酸。在消化过程中，酶将食物中的蛋白质分解为可被吸收的小肽和氨基酸。由于人体无法合成足量的九种氨基酸，它们被归类为人体必需氨基酸；其他氨基酸通常可以在体内合成，不过其中一些在特定生理条件下会成为条件必需氨基酸。(medlineplus.gov)
含有蛋白质的食物包括肉类、鱼类、蛋类、乳制品、豆类、坚果和谷物。它们的氨基酸组成各不相同，因此一种蛋白质的营养价值既取决于其组成，也取决于人体对它的利用程度。膳食蛋白质不同于细胞中完整且具有功能的蛋白质：吸收后的氨基酸会进入代谢途径，而不是以未经改变的食物蛋白质形式直接整合到人体中。(medlineplus.gov)
研究与结构预测
研究人员通过纯化、生化测定以及质谱法等方法研究蛋白质的性质。蛋白质的三维结构可以通过X射线晶体学、核磁共振和冷冻电子显微镜等技术研究。这些技术提供不同类型的实验证据，研究人员据此构建结构模型。经实验确定的结构存储在蛋白质数据库中。(ncbi.nlm.nih.gov)
AlphaFold等计算系统利用序列信息以及从结构数据中学到的规律来预测蛋白质结构。预测模型可作为实验研究的补充，但不同蛋白质以及同一蛋白质的不同区域，其预测可信度各不相同。仅凭预测的形状，无法确定蛋白质的生化功能、揭示所有具有生物学意义的构象，或解释完整的折叠途径。(pdb101-west.rcsb.org)