血红蛋白是一种含铁的蛋白质，承担人类及许多其他动物血液中大部分氧气的运输。在人体内，血红蛋白主要集中在红细胞中，在肺部可逆地结合氧气，并在组织中将其释放。这一输送过程为有氧细胞呼吸提供支持。血红蛋白也参与二氧化碳运输和血液酸碱度的调节。其性质取决于含铁的血红素基团与周围蛋白质亚基之间的相互作用。(medlineplus.gov)
分子结构
成人血红蛋白的主要形式是血红蛋白A，由四个珠蛋白亚基组成：两条α链和两条β链，通常写作α₂β₂。每个亚基都含有一个血红素基团，其中心铁原子可结合一个氧分子。因此，一个完全氧合的血红蛋白分子可以携带四个氧分子。蛋白质与血红素组分共同发挥作用：血红素提供结合位点，而珠蛋白则控制该位点的化学环境及其对氧气的响应。(medlineplus.gov)
珠蛋白链由氨基酸序列折叠而成，含有α螺旋结构。一个组氨酸残基与血红素铁形成配位。氧气的结合会改变铁原子及邻近蛋白质结构的位置，并将这种运动传递到其他亚基。因此，血红蛋白并非只是四个彼此独立的氧结合单元；其结构使一个位点上的结合能够影响其他位点。(pdb101.rcsb.org)
氧结合的协同性
血红蛋白具有正协同性：氧气与一个亚基结合后，会提高其他亚基结合氧气的倾向。这是变构作用的一个例子，即蛋白质不同位点之间的相互作用会改变其活性。氧气作为配体，其结合促使血红蛋白转向对氧亲和力更高的构象。氧气的释放则有利于发生相反的结构变化。(pdb101.rcsb.org)
氧分压强与血红蛋白饱和度之间的关系表现为S形氧解离曲线。在肺部相对较高的氧分压下，血红蛋白达到较高的饱和度；在组织中较低的氧分压下，则释放氧气。曲线较为平坦的上段使血红蛋白能够在一定范围的肺部条件下有效结合氧气，而较为陡峭的中段则使其在组织氧分压下降时释放大量氧气。饱和度描述的是可用结合位点中被占据的比例，而非血红蛋白的总量。(openstax.org)
调节与二氧化碳运输
血红蛋白对氧的亲和力随酸碱度、温度和化学环境而变化。pH降低有利于氧气释放，这一关系称为玻尔效应。温度升高也会促进氧气释放。这些响应有助于使氧气输送适应代谢活跃组织的状况，因为这些组织中的氧气消耗、产热和二氧化碳生成都可能增加。(openstax.org)
红细胞中的化合物2,3-二磷酸甘油酸，通常简称2,3-BPG，可降低成人血红蛋白对氧的亲和力。它与血红蛋白的相互作用有助于防止血红蛋白在向组织供氧时过于牢固地保留氧气。(pdb101.rcsb.org)
血红蛋白通过其珠蛋白组分与二氧化碳结合，形成氨基甲酰血红蛋白，从而携带一部分二氧化碳；二氧化碳并不占据血红素铁上的氧结合位点。血液中的大部分二氧化碳以碳酸氢根的形式运输。血红蛋白还可结合氢离子，增强血液作为缓冲溶液的能力。脱氧血红蛋白比氧合血红蛋白更容易携带二氧化碳和氢离子，有助于协调组织与肺之间的气体交换。(openstax.org)
基因与发育阶段的不同形式
不同的珠蛋白链由不同的基因编码。在人体中，彼此高度相似的HBA1和HBA2基因编码α珠蛋白，位于16号染色体上；HBB基因编码β珠蛋白。珠蛋白生成量或序列的变化可改变血红蛋白的数量、结构或功能。(medlineplus.gov)
胎儿血红蛋白，简称HbF，含有两条α链和两条γ链，结构为α₂γ₂。它对氧的亲和力较高，有助于氧气经胎盘从母体血液转移到胎儿血液。γ链与2,3-BPG的相互作用弱于成人β链。出生后，随着发育过程中基因表达的变化，大部分HbF逐渐被成人血红蛋白取代。(pdb101.rcsb.org)
变异与疾病
遗传性的序列改变，即突变，可产生血红蛋白变异体。在镰状细胞病中，血红蛋白S的β链发生了氨基酸替换：按传统的成熟肽链编号，第六位的谷氨酸被缬氨酸取代。在脱氧条件下，血红蛋白S可聚集成纤维，使红细胞变形，并促使其过早破坏。(pdb101.rcsb.org)
地中海贫血涉及特定珠蛋白链生成减少，而非一种共同的结构改变。α链或β链不足会破坏血红蛋白组装所需的比例平衡，并可引起贫血。疾病的严重程度取决于受影响的基因以及珠蛋白生成减少的程度。(medlineplus.gov)
实验室检测
血红蛋白检测用于测量血液中的血红蛋白浓度，通常是全血细胞计数的一部分。浓度偏低可能提示贫血，但仅凭浓度无法确定其病因。包括电泳在内的、可分离不同形式血红蛋白的检测，有助于识别遗传性血红蛋白疾病。这些检测回答的问题有所不同：总浓度反映血红蛋白的含量，而组分分离检测则反映血红蛋白的种类。(medlineplus.gov)
血红蛋白A1c是结合了葡萄糖的血红蛋白。其测定结果反映约三个月内的平均血糖水平，用于评估糖尿病。某些血红蛋白变异体以及影响红细胞存活时间的状况会影响A1c检测结果，因此，这一数值并不只取决于血红蛋白接触葡萄糖的程度。(niddk.nih.gov)