表位，又称抗原决定簇，是抗原上被抗体或适应性免疫系统的抗原受体识别的特定区域。一个抗原可以包含多个彼此不同或相互重叠的表位。抗体直接识别可接近的分子表面，而常规T细胞则识别由专门的呈递分子展示的抗原来源肽。因此，表位是相对于某一种特定的识别相互作用来定义的，而不只是抗原中固有的、可被普遍识别的片段。(ncbi.nlm.nih.gov)
识别的分子基础
抗原与表位的区别，在于前者是较大的分子靶标，后者则是其中实际被识别的区域。例如，一种蛋白质抗原可以提供多个表面区域，供不同抗体识别。这些区域可能相互重叠，其识别取决于抗原的三维结构和抗体的结合位点。抗体上与抗原互补的结合区域称为互补位。因此，表位属于抗原，而互补位属于识别该抗原的抗体。(ncbi.nlm.nih.gov)
识别涉及形状和化学性质的互补。氢键、静电相互作用、范德华力和疏水相互作用都参与结合。蛋白质表位由氨基酸残基构成，但抗体的靶标并不限于蛋白质：碳水化合物和小的化学基团也可以被识别。并不存在适用于所有抗原—抗体相互作用的统一表位大小或化学组成。(ncbi.nlm.nih.gov)
B细胞表位
B细胞通过膜结合型免疫球蛋白识别抗原，这些免疫球蛋白的基本识别特性与分泌型抗体相同。它们的表位通常是完整抗原上可接近的部分；识别一般不需要先将抗原分解成肽。蛋白质表位通常分为线性表位和构象表位。(ncbi.nlm.nih.gov)
线性表位由蛋白质氨基酸序列中连续的残基组成。构象表位则是由蛋白质折叠结构形成的表面，往往将序列中相隔的残基聚集在一起。因此，破坏蛋白质折叠可能改变对构象表位的识别。以完整蛋白质诱导产生的抗体常常识别这类不连续的表面，而以分离的肽段诱导产生的抗体有时也能识别相应的天然蛋白质。(ncbi.nlm.nih.gov)
“线性”并不意味着分子形状无关紧要。结构分析表明，与抗体结合的肽可呈现多种构象，同一肽序列在与不同抗体结合时也可能呈现不同形状。这一区分关注的是序列是否连续，而非识别是否涉及三维结构。(pubmed.ncbi.nlm.nih.gov)
T细胞表位与抗原呈递
对于常规T细胞，表位通常是由主要组织相容性复合体分子（即MHC分子）呈递的抗原来源肽。T细胞受体同时接触肽和呈递分子。因此，识别针对的是特定的肽—MHC组合，而不只是游离肽本身。(ncbi.nlm.nih.gov)
MHC I类分子通常向CD8 T细胞呈递短肽，其长度一般约为8—10个残基。MHC II类分子则向CD4 T细胞呈递较长的肽。两类分子的结合槽结构不同，这有助于解释上述差异：I类分子的结合槽限制肽的两端，而II类分子的结合槽允许肽伸出中央结合区域。(ncbi.nlm.nih.gov)
肽的生成、转运及其与MHC的结合，会影响哪些表位能够到达细胞表面。某些肽残基在MHC结合槽中起锚定作用，另一些则可供受体接触。不同的MHC等位基因具有不同的结合偏好，因此，在某一个体中被识别的肽，在另一个体中可能无法得到有效呈递。由此，抗原呈递细胞展示的是经过选择的一组抗原片段，而不是来源蛋白质中所有可能的序列。(ncbi.nlm.nih.gov)
特异性、交叉反应性与免疫优势性
表位识别具有特异性，但不一定具有排他性。当一种抗体或受体能够识别不止一种分子靶标时，就会发生交叉反应。相关表位即使序列不完全相同，也可能因共有足够的结构或化学特征而支持结合。反过来，突变可能改变识别，而结合的变化并不一定与整体序列相似性存在简单的对应关系。(ncbi.nlm.nih.gov)
免疫应答针对不同表位的强度也有所差异。免疫优势表位在一次免疫应答中受到尤为显著的识别，而其他表位引发的应答较弱。免疫优势性描述的是免疫识别的分布，并不等同于保护作用。仅凭抗体能够结合，无法确定该抗体是否能预防感染，或产生其他具有生物学效力的结果。(ncbi.nlm.nih.gov)
实验定位与应用
表位定位用于确定某一特定抗体或受体所识别的区域。抗体表位定位的方法包括重叠肽阵列、氨基酸替换实验、氢氘交换和结构分析。X射线晶体学可以揭示抗体—抗原复合物中的实际接触，而替换实验则用于找出改变后会影响结合的残基。这些方法提供的信息彼此相关，但并不完全相同。(pmc.ncbi.nlm.nih.gov)
替换后结合能力丧失，并不能直接证明该位置与抗体接触：这种改变也可能破坏了抗原结构。因此，定位实验需要区分对局部识别的影响与对折叠或表达的更广泛影响。不同方法的比较表明，测得的表位边界可能取决于所采用的实验方法。(nature.com)
表位特征分析为单克隆抗体研究和疫苗设计提供依据，包括识别中和抗体所靶向的保守位点。免疫表位数据库整理收录有关抗体、T细胞和MHC的实验数据。其配套预测工具可估算MHC结合能力及潜在表位识别等性质，但计算预测有别于经实验证实的识别。(nature.com)